Katalyse
- Lowering activation energy without being consumednoch nicht geprüft
- Homogeneous vs heterogeneous catalystsnoch nicht geprüft
- Enzymes, active sites, and Michaelis-Menten kineticsnoch nicht geprüft
- Selectivity, poisons, and catalyst designnoch nicht geprüft
Jöns Jacob Berzelius — der schwedische Chemiker, der die moderne Symbolschreibweise für Elemente und Verbindungen einführte — prägte den Begriff Katalyse im Jahr 1836 aus griechischen Wurzeln, die so viel wie Auflösen heißen: ihm war aufgefallen, dass bestimmte Substanzen Reaktionen beschleunigen, ohne selbst verbraucht zu werden. Im Jahr 1909 führte Fritz Haber die katalytische Ammoniaksynthese (N₂ + 3H₂ ⇌ 2NH₃) an einem Osmium-Katalysator vor (Nobelpreis 1918), und Carl Bosch (Nobelpreis 1931) brachte das Verfahren bei der BASF mit einem billigeren Eisenkatalysator in den industriellen Maßstab — das Haber-Bosch-Verfahren verbraucht heute etwa 1–2 % der weltweit eingesetzten Energie, liefert ~150 Millionen Tonnen Ammoniak pro Jahr und ernährt über synthetischen Stickstoffdünger schätzungsweise die halbe Menschheit. Keine andere menschliche Technologie hängt tiefer von der Katalyse ab, und jede Zelle jedes Organismus lebt von einer eigenen Spielart davon: von Enzymen, biologischen Katalysatoren, die außerordentlich selektiv, schnell und spezifisch sind.
Ein Katalysator erhöht die Geschwindigkeit einer Reaktion, ohne selbst verbraucht zu werden und ohne das Gleichgewicht zu verschieben; mechanistisch öffnet er einen anderen Reaktionsweg mit niedrigerer Aktivierungsenergie, und die Arrhenius-Gleichung k = A·exp(−Eₐ/RT) reagiert exponentiell auf Eₐ, sodass schon bescheidene Absenkungen große Ratensprünge erzeugen — aber Katalysatoren ändern nur das Tempo der Annäherung ans Gleichgewicht, nicht ΔG° oder K. Homogene Katalysatoren sitzen in derselben Phase wie die Reaktanten (Säurekatalyse der Esterhydrolyse, Übergangsmetall-Komplexe für die Alken-Polymerisation à la Ziegler-Natta, enzymatische Reaktionen) und bieten wohldefinierte aktive Zentren und mechanistische Zugänglichkeit, kosten aber die schwierige Abtrennung vom Produkt, während heterogene Katalysatoren in einer anderen Phase liegen (Eisenkatalysator der Ammoniaksynthese, Platin im Kfz-Katalysator, Zeolithe im Cracken) und einfache Produkttrennung sowie Robustheit liefern, dafür aber komplexe aktive Zentren in Kauf nehmen. Enzyme sind biologische Katalysatoren — Proteine (und einige RNAs, die Ribozyme) — mit aktiven Zentren, die zu ihrem Substrat passen, schmaler Substratspezifität und enormen Geschwindigkeitssteigerungen (10⁶–10²⁰). Sie werden streng reguliert — über allosterische Kontrolle, posttranslationale Modifikation und Rückkopplungshemmung; die Michaelis-Menten-Kinetik (1913) liefert v = V_max·[S] / (K_M + [S]), und Coenzyme (NAD⁺, FAD, Coenzym A — Vitamine sind Coenzym-Vorstufen) erweitern die chemischen Möglichkeiten. Beim Katalysatorentwurf wird abgewogen zwischen Aktivität (hohe Umsatzfrequenz), Stabilität unter Reaktionsbedingungen, Preis (Edelmetalle sind großartig, aber teuer) und vor allem Selektivität — ein Katalysator mit 99 % Selektivität bei moderater Rate ist weit wertvoller als einer, der schneller läuft, aber Nebenprodukte erzeugt. Katalysatorgifte binden irreversibel an aktive Zentren und legen sie still (Blei vergiftete Platin-Katalysatoren, weshalb verbleites Benzin ausgemustert wurde; Schwefel vergiftet viele Übergangsmetall-Katalysatoren), und die moderne Oberflächenphysik (STM, ambient-pressure XPS, Einzelatom-Katalyse) erkennt aktive Spezies zunehmend in atomarer Auflösung.